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刺突蛋白上聚糖或是新冠病毒进入细胞关键
2021-09-06 10:09
来源:科技日报
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  科技日报北京9月2日电 (实习记者张佳欣)根据近日发表在eLife杂志上的一项研究,科学家们模拟了新冠病毒刺突蛋白从识别到进入宿主细胞的转变过程,发现刺突蛋白上的聚糖可能是病毒进入细胞的关键,破坏这种结构或许是阻止病毒传播的一种策略。该发现为研究影响新冠病毒的动态因素提供了基础。

  新冠病毒生命周期的一个重要方面是,病毒具有能够附着在宿主细胞上并转移其遗传物质的能力。它通过刺突蛋白实现这一目标,该蛋白由3个独立部分组成:一个将刺突锚定在病毒上的跨膜束,两个S亚基(S1和S2)。为了感染人类细胞,S1亚基与人类细胞表面的一种叫作ACE2的分子结合,然后S2亚基分离并融合病毒和人类细胞膜。虽然这个过程是已知的,但它发生的确切顺序尚不清楚。了解这些蛋白质结构在微秒级和原子级的运动,就可能找出新冠肺炎治疗的潜在靶点。

  “目前的大多数治疗策略和疫苗都集中在病毒入侵的ACE2识别步骤上,但另一种策略是针对病毒与人类宿主细胞融合的结构变化。”该研究论文合著者、美国莱斯大学物理学教授、理论生物物理中心联席主任荷西·欧努伊克解释说。

  通过实验探测这些中间的瞬变结构极其困难,因此本研究使用了一种简化的计算机模拟,可捕捉S2亚基在融合前和融合后形状转换时的动态变化。

  研究人员使用一个基于全原子结构的模型进行了数千次模拟。模拟显示,聚糖形成一个“笼子”,捕获S2亚基的“头部”,使S2亚基在从S1亚基分离到融合病毒和细胞膜两个过程之间时,以中介的形式暂停。当不存在聚糖时,S2亚基这种构象的时间要少得多。

  模拟还表明,将S2头部保持在特定位置有助于S2亚基“招募”人类宿主细胞并与它们的细胞膜融合,这是因为它能允许从病毒中延伸出被称为融合肽的短蛋白。事实上,S2的糖基化显著增加了融合肽延伸到宿主细胞膜的可能性,而当缺乏聚糖时,这种情况发生的可能性微乎其微。

  总体而言,这项研究表明,刺突蛋白的聚糖可以在刺突蛋白转变过程中引起暂时停顿。这为融合肽捕获宿主细胞提供了一个关键机会,在没有聚糖的情况下,病毒颗粒很可能无法进入宿主细胞。

 

 

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